摘要 :乳铁蛋白（LF）是一种多功能的糖蛋白，乳铁蛋白活性多肽（Lfcin）是从LF上被胃蛋白酶水解下来的25个氨基酸残基的小肽。文中阐述了乳铁蛋白及其活性多肽的结构，介绍了乳铁蛋白及其活性多肽的主要生理作用：抗菌、抑菌、抗病毒、抗氧化，调节机体的免疫和提高肠道对铁离子的吸收等作用。根据乳铁蛋白制备的研究进展，讨论了乳铁蛋白及其活性多肽在乳、食品和动物生产中作为添加剂的应用前景。 抗生素作为抗菌促生长添加剂加到饲料中由来以久，但其广泛和大量使用导致动物性食品中药物残留等问题愈来愈令人担忧。因此寻找一种安全、环保的新型饲料添加剂以成为当务之急。近年来，乳铁蛋白（Lactoferrin，简称LF）成为当今乳品界和食品界最为关注的“热点”之一。大量研究表明：乳铁蛋白具有抗菌、抑菌、抗病毒、抗氧化和调节机体免疫等作用，可用于开发新型的保健食品和绿色饲料添加剂。 乳铁蛋白（LF）是一种天然的铁结合蛋白，乳铁蛋白活性多肽（Lfcin）是从LF上被胃蛋白酶水解下来的25个氨基酸残基的小肽。乳铁蛋白存在于人奶及大多数哺乳动物的奶中（马、牛、山羊、猪、兔、小鼠等），也存在于唾液、精液、泪液、气管、鼻腔分泌物、胰液以及其它的身体分泌物中。乳来源不同，乳铁蛋白的含量差异较大。人奶初乳中的乳铁蛋白浓度最高6～8mg/ml，常乳2～4mg/ml；牛的初乳1～5mg/ml，常乳0.02～0.35mg/ml；狗、大鼠奶中则基本不含乳铁蛋白。但开发乳铁蛋白遇到的最大问题是：制造成本太高，大量制造较困难，难以实现商品化。然而随着一些生物高新技术（如：亲和色谱分离，膜技术，基因工程技术等）得到广泛的应用，完全有可能降低它的成本，使之商品化。目前关于乳铁蛋白的许多研究正在进行中，乳铁蛋白的活性多肽也逐渐引起人们的关注。本文就乳铁蛋白及其活性肽的结构，营养生理功能，基因的调控与表达及开发与利用进行了展望。 1 乳铁蛋白及其活性多肽的结构 乳铁蛋白(Lactoferrin，简写为LF)是Groves于1960年首先从牛乳中分离获得，由于LF与铁结合形成红色的复合物，故始称为红蛋白。Blanc和Isliker（1961）将他们从人乳液分离出来，正式命名为乳铁蛋白。乳铁蛋白是一种铁结合性糖蛋白，其分子量为80ku。1分子乳铁蛋白中含有2个铁结合部位，含有15～16个甘露糖，5～6个半乳糖，10～11个乙酰葡萄糖胺和1个唾液酸。牛和人的乳铁蛋白分别含有689和691个氨基酸，其中谷氨酸、天冬氨酸、亮氨酸和丙氨酸的含量较高，除含少量半胱氨酸外，几乎不含其它含硫氨基酸。牛乳LF和人乳LF两者的三维结构非常相似，约有70％的氨基酸序列相一致。LF的二级结构呈2枚“无柄银杏叶并列状”，铁离子的结合点位于两叶的切入部位，每个点可结合1个Fe3+和1个HCO或CO32-。 乳铁蛋白活性多肽是乳铁蛋白在酸性条件下的降解产物,其抗菌活性明显提高。从乳铁蛋白分子的N端进行分离,可分别得到牛和人乳铁蛋白活性多肽,分别称为lactoferrcinB和lactoferrcinH。牛乳铁蛋白活性多肽（LfcinB）是从BLF的N-端（17～ 41）被胃蛋白酶水解下来的25个氨基酸残基的小肽，其中的11个氨基酸残基具有与完整的LfcinB相同的抗菌活性。11个氨基酸残基中的6个（4～9）是LfcinB的活性中心。而人乳铁蛋白活性多肽含有47个氨基酸残基,序列与lactoferrcinB具有一定的同源性。 LfcinB的二级结构是在一级结构的肽链上折叠而成。Schibi等（1999）通过核磁共振技术对LfcinB的活性中心的结构进行研究发现， LfcinB是两性分子结构，碱性的Arg 残基和疏水的Trp残基充分分离形成了两性分子结构，Arg残基在分子的一侧，Trp残基在分子的另一侧，Gln在分子的中间。这种结构与LfcinB的抗菌和抗病毒功能分不开。 |
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